Všechny buňky nesou na své vnější membráně proteiny, které fungují jako receptory pro různé látky, ať pro buňku užitečné nebo jí škodící. Je tak umožněno informační spojení mezi buňkami, stejně jako ochrana proti patogenům. Bylo provedeno mnoho pokusů, jak tyto membránové proteiny měnit, což byla záležitost časově náročná a často málo uspokojivá. Nyní se L.L. Loogerovi se spolupracovníky z Duke University v Severní Karolině podařilo určit strukturu žádaného vazebného místa bakteriálního receptoru na základě počítačových analýz různých forem interakce (vodíkové můstky, van der Waalsovy síly, elektrostatické interakce a solvatace atomů) a pak ji vložit do molekuly receptoru řízenou mutací 12-18 aminokyselinových zbytků. Tak bylo možno přeměnit periplasmatický vazebný protein z bakterie na receptor, který váže například serotonin nebo L-laktát nebo trinitrotoluen. Možnosti, které tento přístup skýtá například v úpravách katalytického místa a tedy i specifity membránových receptorů nebo i enzymů, jsou obrovské.