Chaperoniny jsou podskupinou velké rodiny molekulových chaperonů, tedy proteinových komplexů, které hrají v buňce důležitou úlohu při tvorbě konečné (terciární) struktury proteinů. Jsou to částice, skládající se ze dvou prstenců o sedmi bílkovinných podjednotkách, z nichž každá má hmotnost okoli 60 kilodaltonů. Uvnitř komplexu je dutina o průměru 4,6 namometru, v níž je normálně uzavřen protein jednak při dopravě z místa syntézy do určité buněčné organely, jednak při přípravě na konečnou terciární strukturu. Nyní se podařilo do chaperoninu z termofilní bakterie Thermus thermophilus, který je podobný dříve popsanému a dobře známému chaperoninu GroEL, vpravit částici CdS, která má polovodičové vlastnosti. Po uzavření do chaperoninu se udržela fotoluminiscence CdS neuvěřitelných 400 dní, zatímco v roztoku mizí do 2 hodin. Stejně jako v případě proteinů se částice CdS uvolňuje z chaperoninu působením ATP - teoreticky se rozštěpí 14 molekul ATP, než se uvolní jedna uzavřená částice.