Mnoho proteinů tvoří vláknité struktury při vysokých koncentracích, ale proteiny pavučin s vysoce repetitivními segmenty ukončenými nerepetitivními koncovými doménami se chovají odlišně. Jsou vysoce rozpustné ve vysokých koncentracích, ale jsou schopny se přeměnit na pevná vlákna po příjmu vhodného signálu. Molekulární mechanismus takového signálu byl nyní zkoumán skupinou pracovníků z Norska, Švédska a Španělska, a druhou skupinou z Německa a Francie, kteří definovali strukturu N-terminální domény spidroinu pavouka Euprosthenops australis a objasnili, jak tato vysoce konzervovaná doména reguluje tvorbu pavučiny tím, že zabraňuje předčasné agregaci spidroinů a spouští polymeraci tak, jak klesá pH podél kanálku, kterým se vlákno vytlačuje. Podobně struktura roztoku C-terminální domény křižáka Araneus diadematus obsahuje konformační spínač, aktivovaný chemickými nebo mechanickými stimuly, který přepíná mezi dvěma formami proteinu.
