Je už přes třicet let známo, že bakterie, ale stejně tak živočišné, například rakovinné, buňky se „adaptují“ na různé léky a během dnů až týdnů se stanou vůči ním odolnými. Dnes víme, že za to mohou dvě skupiny transportních proteinů: jedna z nich, takzvané ABC-proteiny, se vyskytují ve všech typech organismů - je jich známo přes 500 a ke své činnosti vyžadují energii štěpení ATP; druhá z nich jsou různé přenášeče poháněné rozdílem elekrochemického potenciálu protonů - i těch je několik set a rozpadají se do několika rodin, vyskytujících se v různých buňkách. Ačkoliv je molekulární funkce a specifita u mnoha těchto přenášečů známa, nepodařilo se dosud zjistit, proč daný přenášeč je schopen exportovat celou řadu navzájem si nepodobných látek, zatímco jiný přenášeč přenáší další navzájem odlišné látky, které se však často podobají oněm transportovaným přenášečem prvním. E.W. Yu se spolupracovníky nyní určili strukturu jednoho takového přenášeče (AcrB) poháněného elektrochemickým potenciálem v bakterii Escherichia coli, s velmi vysokým rozlišením. Zjistili, že tento trimerní protein o přibližně 3000 aminokyslinových zbytcích vytváří ve vnitřní bakteriální membráně jakousi dutinu o objemu 5 krychlových nanometrů a že se v ní každá ze zkoumaných látek (rhodamin 6G, ciprofloxacin a anionty ethidia a dekvalinia) váže na jiné místo. Látka se zřejmě váže nejdříve nespecificky na povrchu membrány, pak putuje do dutiny, kde se váže specificky, a tím vyvolá velkou konformační změnu, vedoucí k uvolnění navázané látky ven z buňky. Je to první krok k vyřešení letitého problému podivné specifity těchto systémů.